イーディー＝ホフステー図

イーディー＝ホフステー図の概要

生化学の分野において、イーディー＝ホフステー図は酵素反応の速度を可視化するための重要なグラフです。この図は反応速度を基質濃度に対しての比の関数として描かれ、反応ダイナミクスの分析に役立ちます。このプロットは、ウルフ＝イーディー＝アウグスティンソン＝ホフステープロットとも知られています。

基本的な数式

この図は、以下のようなミカエリス・メンテン式から導出されます。

$$v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}$$

ここで、

• - $v$は反応速度、
• - $K_m$はミカエリス・メンテン定数、
• - $[S]$は基質濃度、
• - $V_{max}$は最大反応速度です。

式を変形して、お互いの関係性を見やすくすることができます。この変形によって、イーディー＝ホフステー図の特性が明確になります。

プロットの特性

イーディー＝ホフステー図では、$v/S]$をy軸に、基質[[濃度]をx軸にプロットします。この結果、y切片は$V_{max}$、x切片は$V_{max/K_m}$となり、傾きは$-K_m$を示します。
このように、イーディー＝ホフステー図は、酵素反応の重要な速度論的パラメータを迅速に特定するための便利な手段として利用されてきました。

利点と歴史

イーディー＝ホフステー図の利点は、反応速度論において$K_m$や$V_{max}$のような重要なパラメータを、従来の手法よりも迅速かつも正確に推定できる点にあります。また、ラインウィーバー＝バークプロットと比較して、イーディー＝ホフステー図はデータのばらつきに対して比較的堅牢です。これは、この図がすべての基質濃度または反応速度におけるデータ点を均等に重視するためです。

欠点

しかし、この図には欠点も存在します。特に、y軸とx軸のそれぞれが独立した変数を示さず共に反応速度に依存しているため、実験的な誤差が両軸に反映されるという問題があり、実験誤差が不均等に伝播することがあります。この点により、より低い値に重みが置かれることがあり、相関係数R等の評価指標も利用しにくくなります。

参考文献

• - Eadie, GS (1942). “The Inhibition of Cholinesterase by Physostigmine and Prostigmine”. Journal of Biological Chemistry 146: 85–93.
• - Hofstee, BHJ (1959). “Non-Inverted Versus Inverted Plots in Enzyme Kinetics”. Nature 184 (4695): 1296–1298.
• - Dowd, JE; Riggs, DS (1965). “A Comparison of Estimates of Michaelis–Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations”. Journal of Biological Chemistry 240: 863–869.
• - Atkins, GL; Nimmo, IA (1975). “A comparison of seven methods for fitting the Michaelis–Menten equation”. Biochemical Journal 149 (3): 775–777.

関連項目

• - ミカエリス・メンテン式
• - ラインウィーバー＝バークプロット
• - ヘインズ＝ウルフプロット

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