免疫グロブリンフォールド

免疫グロブリンフォールド（Immunoglobulin fold）

免疫グロブリンフォールドは、タンパク質の基本的な立体構造の一つとして広く認識されている、特徴的なフォールド（折りたたみ構造）です。特に、ポリペプチド鎖がほぼ完全にβシートから構成されるAll-β型に分類されます。このフォールドは、その名の通り免疫グロブリン（抗体）に初めて詳細な構造解析から見出されましたが、実際には免疫系タンパク質のみならず、非常に多様な機能を持つタンパク質ファミリーに共通して見られる普遍的な構造モチーフとなっています。

この構造の根幹をなすのは、二枚のβシートによって形成される、例えるならばサンドイッチや樽のような形状です。これらの二枚のシートは、内部に複数のβストランド（ポリペプチド鎖の一部が直線的な構造をとる領域）を含んでいます。具体的には、通常7つ以下の逆平行βストランドが、この二枚のβシートによって囲まれるように配置されています。

ポリペプチド鎖がこの免疫グロブリンフォールドを形成する際、N末端からC末端にかけて特定の経路をたどります。鎖は二枚のβシートの間を行き来するように折りたたまれます。詳細な順番としては、N末端側から始まり、まず一枚目のβシートに含まれるβヘアピン（二つのβストランドが短いループで繋がった構造）を経て、次に二枚目のβシートに含まれるβヘアピンを形成します。その後、さらに一枚目のシート、そして二枚目のシートに含まれるβストランドを順にたどり、最終的にC末端に至る構造をとります。

このフォールドにおける二枚のβシートは、互いに平行ではなく、ある角度をもって空間的に配置されます。特徴的なのは、これら二枚のシートが全体としてX字型に交差するように位置することです。また、N末端付近とC末端付近に位置するβヘアピンは、この構造の中で互いに向き合うような配置をとることが多いです。このような精緻なシートとストランドの配置によって、コンパクトで非常に安定した立体構造が形成されます。

免疫グロブリンフォールドの普遍性は、その優れた構造的安定性に由来すると考えられています。安定性が高いため、このフォールドはしばしばタンパク質内の独立した構造および機能単位である「ドメイン」として機能します。多くのタンパク質は、複数の異なるドメインが連結して構成されており、免疫グロブリンフォールドを持つドメインは、他のドメインとの組み合わせによって様々な機能を発揮します。

この構造モチーフは、分子認識や細胞間の接着、シグナル伝達など、生物学的に非常に重要な多くのプロセスに関与しています。抗体における抗原結合部位の足場となる部分や、細胞接着分子であるカドヘリンやインテグリンの一部、あるいはサイトカイン受容体の一部など、様々なタンパク質において免疫グロブリンフォールドを持つドメインが見つかっています。

シンプルでありながら強固な構造原理に基づいた免疫グロブリンフォールドは、タンパク質の機能的多様性を支える基盤となる、極めて重要な構造モチーフの一つと言えるでしょう。

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