3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ

3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ

3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ（英語: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase）は、生体内で重要な役割を担う酸化還元酵素の一つです。この酵素は、ヒドロキシル基を持つアシルCoA誘導体に対する特定の化学反応を触媒します。

触媒する反応

この酵素が関わる化学反応は、(S)-3-ヒドロキシアシルCoAという基質分子の酸化です。この反応は、補酵素としてNAD+（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの酸化型）を利用し、その結果、3-オキソアシルCoA、NADH（NAD+の還元型）、そしてプロトン（H+）が生成されます。反応は可逆的であり、条件によっては逆方向にも進行し得ます。

具体的な反応式は以下の通りに表されます。


(S)-3-ヒドロキシアシルCoA + NAD+ ⇌ 3-オキソアシルCoA + NADH + H+


ここでは、(S)-3-ヒドロキシアシルCoAは、その分子の3位に水酸基を持つアシルCoA誘導体です。これが酵素の作用により酸化され、3位にケト基を持つ3-オキソアシルCoAへと変換されます。この際、NAD+が電子を受け取りNADHに還元されると同時に、プロトンが放出されます。

名称と分類

この酵素の系統的な推奨名（組織名）は、その基質と補酵素、触媒する反応の種類に基づき「(S)-3-hydroxyacyl-CoA:NAD+ oxidoreductase」と定められています。これは、(S)-3-ヒドロキシアシルCoAを電子供与体とし、NAD+を電子受容体とする酸化還元酵素であることを示しています。

しかし、生化学分野においては、この酵素は非常に多くの別名でも呼ばれています。その多様性は、酵素が発見された文脈や、研究者の間での慣習などを反映しています。代表的な別名には、以下のようなものがあります。

β-hydroxyacyl dehydrogenase
β-keto-reductase
3-keto reductase
3-hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase
β-hydroxyacyl-coenzyme A synthetase
β-hydroxyacylcoenzyme A dehydrogenase
β-hydroxybutyrylcoenzyme A dehydrogenase
3-hydroxyacetyl-coenzyme A dehydrogenase
L-3-hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase
L-3-hydroxyacyl CoA dehydrogenase
β-hydroxyacyl CoA dehydrogenase
β-hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase
3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase
β-ketoacyl-CoA reductase
β-hydroxy acid dehydrogenase
3-L-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
3-hydroxyisobutyryl-CoA dehydrogenase
1-specific DPN-linked beta-hydroxybutyric dehydrogenase

これらの別名は、「β位のヒドロキシ基」、「ケト基への還元」、「アシルCoAまたはコエンザイムA」、「特定の鎖長の基質（例: ブチリル）」といった酵素の性質や基質の特徴を示す語句を含んでいます。名称の多様性は、この酵素が様々な生物種や組織で研究されてきた歴史を物語っています。

生化学的意義と研究

3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼが触媒する反応は、アシルCoA誘導体が関わる代謝経路において重要なステップを構成します。特に、脂肪酸のβ酸化経路において中心的な役割を担っていることが知られていますが、input情報に直接的な記載がないため、具体的な代謝経路名には踏み込みません。アシルCoA誘導体は、脂肪酸の分解や合成、あるいは他の代謝産物の活性化など、エネルギー代謝を含む多くの生命現象に関わっています。この酵素の働きは、これらのプロセスにおける中間体の変換を担うことで、代謝の流れを円滑に進める上で不可欠です。

この酵素は比較的古くから研究されており、豚の心臓や特定の細菌など、様々な生物由来のものが生化学的な性質解析の対象となってきました。その触媒機構や分子構造に関する研究は、細胞のエネルギー産生や物質代謝の理解を深める上で貢献しています。

参考文献

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Stern JR (1957). “Crystalline beta-hydroxybutyrate dehydrogenase from pig heart”. Biochim. Biophys. Acta 26: 448–449. doi:10.1016/0006-3006(57)90040-9.
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