310ヘリックス

310ヘリックス：タンパク質の二次構造における特異ならせん構造

310ヘリックスは、タンパク質を構成するアミノ酸が規則的に配列することで形成される二次構造の一種です。αヘリックスやπヘリックスといった、より一般的なヘリックス構造とは異なる特徴を有しています。

310ヘリックスの構造

310ヘリックスでは、アミノ酸残基が右巻きらせん状に配列しています。このらせん構造は、アミノ酸3残基で1回転する特徴があります。αヘリックスが3.6残基、πヘリックスが4.4残基で1回転するのと比較して、よりコンパクトな構造と言えるでしょう。

各アミノ酸残基は、約120°の角度でらせん軸の周りに配置されています。隣接するアミノ酸残基間では、ペプチド結合を介してつながっており、らせん構造を安定化させる水素結合を形成しています。具体的には、あるアミノ酸のアミノ基が、3残基先のカルボキシル基と水素結合を形成することで、安定したらせん構造が維持されています。これは、αヘリックスが4残基先、πヘリックスが5残基先と水素結合を形成する点と大きく異なります。

アミノ酸残基の[二面角]は、およそ(-49°, -26°)の値を取ります。この値は、φとψの合計が-75°に近似できます。比較として、αヘリックスでは-105°、πヘリックスでは-125°程度です。これらの違いは、各ヘリックス構造のらせんのピッチや安定性に影響を与えています。

全てのポリペプチドヘリックスにおける残基ごとの回転角Ωは、トランス型の場合、一般式によって表されます。この式を用いることで、様々なヘリックス構造の幾何学的特性を定量的に評価することが可能です。

αヘリックス、πヘリックスとの比較

310ヘリックスは、αヘリックスやπヘリックスと同様に、水素結合によって安定化されたらせん構造ですが、そのらせんのピッチや水素結合のパターンが異なります。αヘリックスは3.6残基で1回転する、より緩やかならせん構造であるのに対し、310ヘリックスは3残基で1回転する、よりコンパクトな構造です。πヘリックスはさらに緩やかならせん構造で、4.4残基で1回転します。これらの違いは、アミノ酸配列やタンパク質全体の立体構造に影響を与えると考えられます。

310ヘリックスの生物学的意義

310ヘリックスは、αヘリックスやβシートに比べてタンパク質構造においては比較的まれな構造です。しかし、特定のタンパク質の機能部位において重要な役割を果たしている場合があります。例えば、タンパク質の活性部位の一部を形成したり、他のタンパク質との相互作用に関わったりする可能性があります。また、タンパク質の折り畳み過程において、中間状態として一時的に形成される場合もあると考えられています。

まとめ

310ヘリックスは、アミノ酸3残基で1回転するコンパクトな右巻きらせん構造で、αヘリックスやπヘリックスとは異なる水素結合パターンを持ちます。タンパク質構造においてはそれほど多く見られないものの、特定のタンパク質の機能や折り畳み過程において重要な役割を果たしている可能性があります。今後の研究により、310ヘリックスの生物学的意義がさらに解明されることが期待されます。

関連文献

プレブジャブ エンヘバヤル『蛋白質の立体構造原理解明へのバイオインフォマテイクス研究』北海道大学、2004年。https://www.lib.hokudai.ac.jp/dissertations/list/?FF=4&LANG=en&ACCN=2004090029。2022年5月14日閲覧。

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