DnaBヘリカーゼ

DnaBヘリカーゼは、主に真正細菌の細胞内で機能する、DNAヘリカーゼファミリーに属する重要な酵素です。この酵素の最も基本的な役割は、DNAが複製される際に形成される「複製フォーク」と呼ばれる領域、すなわち二本鎖DNAがほどけて一本鎖に分離している部分を、さらに物理的に開裂させることです。

DNA複製が開始される際、DnaBヘリカーゼは他のタンパク質群と連携します。具体的には、まず複製開始点において、DnaBは負の制御因子であるDnaCタンパク質と共に、複製開始タンパク質であるDnaAに結合します。その後、DnaCが複製開始複合体から解離すると、DnaBはプライマーゼであるDnaGタンパク質と結合し、DNA鎖の巻き戻し、すなわち複製フォークの開口を開始および維持します。

多くの真正細菌、例えば遺伝学研究で広く用いられる大腸菌などにおいて、DnaBヘリカーゼは六つの同一なサブユニット（単量体）が会合して形成される六量体構造をとります。このドーナツ状あるいは環状の多量体構造が、DNA鎖を取り囲むように機能します。DnaBヘリカーゼは、ヌクレオシド三リン酸（NTP）、特にアデノシン三リン酸（ATP）などの加水分解によって放出される化学エネルギーを駆動力として、DNA二本鎖間の水素結合を切断し、鎖を一本ずつに分離します。このエネルギー変換能力により、酵素はDNAに沿って移動しながら複製フォークを前進させることができます。

特に大腸菌のDnaBヘリカーゼは、それぞれが471アミノ酸残基からなる単量体が集まった六量体として構成されています。この六量体は、DNA複製の際に不連続的に新しいDNA鎖が合成される側の鋳型鎖、すなわちラギング鎖に優先的に結合して機能すると考えられています。大腸菌のDnaBは、ウリジン三リン酸（UTP）を除く、ほとんど全ての種類のヌクレオシド三リン酸（ATP、GTP、CTPなど）を加水分解する能力を持っています。DNA分子を取り囲むように結合したDnaB六量体は、NTPが結合し加水分解されることに応答して構造変化を起こします。この構造的な変化が、物理的にDNAの二本鎖を引き剥がす力を生み出し、DNA合成に必要な一本鎖鋳型を継続的に供給することで、DNA複製フォークの効率的な前進を可能にしています。このように、DnaBヘリカーゼはDNA複製プロセス全体において、鎖分離という極めて重要な役割を担っており、他の多くの因子との精密な連携によってその機能を発揮します。

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