アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ
アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ（arachidonate 5-lipoxygenase）は、アラキドン酸の代謝に関わる酵素の一つであり、生体内で重要な役割を担っています。この酵素は、酸化還元酵素として機能し、以下の化学反応を触媒します。
反応式
アラキドン酸 + O2 ⇌ (5S,6S,7E,9E,11Z,14Z)-5,6-エポキシイコサ-7,9,11,14-テトラエン酸 + H2O
この反応式からわかるように、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼは、アラキドン酸と酸素（O2）を基質として利用し、(5S,6S,7E,9E,11Z,14Z)-5,6-エポキシイコサ-7,9,11,14-テトラエン酸と水を生成します。
組織名と別名
アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの組織名は、arachidonate:oxygen 5-oxidoreductaseとされており、この酵素の機能を表しています。また、この酵素には複数の別名が存在し、研究の歴史や異なる視点から様々な名称で呼ばれてきました。主な別名としては、以下のものがあります。
leukotriene-A4 synthase
δ5-lipoxygenase
5δ-lipoxygenase
arachidonic 5-lipoxygenase
arachidonic acid 5-lipoxygenase
C-5-lipoxygenase
LTA synthase
leukotriene A4 synthase
これらの別名は、この酵素がロイコトリエンA4の合成に関与していることや、アラキドン酸の5位に作用するリポキシゲナーゼであることを示しています。
参考文献
アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼに関する研究は、長年にわたり活発に行われてきました。以下に、この酵素の研究に関する重要な文献をいくつか紹介します。
Matsumoto, T., Funk, C.D., Radmark, O., Hoog, J.-O., Jornvall, H. and Samuelsson, B. (1988). “Molecular cloning and amino acid sequence of human 5-lipoxygenase.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 26-30. PMID 2829172.
この論文では、ヒトのアラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの分子クローニングとアミノ酸配列が報告されています。
Ohishi, N., Izumi, T., Minami, M., Kitamura, S., Seyama, Y., Ohkawa, S., Terao, S., Yotsumoto, H., Takaku, F. and Shimizu, T. (1987). “Leukotriene A4 hydrolase in the human lung. Inactivation of the enzyme with leukotriene A4 isomers.”. J. Biol. Chem. 262: 10200-10205. PMID 3038871.
この論文では、ヒトの肺におけるロイコトリエンA4ヒドロラーゼに関する研究が報告されており、ロイコトリエンA4異性体による酵素の不活性化について議論されています。
Shimizu, T., Izumi, T., Seyama, Y., Tadokoro, K., Rädmark, O. and Samuelsson, B. (1986). “Characterization of leukotriene A4 synthase from murine mast cells: evidence for its identity to arachidonate 5-lipoxygenase.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83: 4175-4179. PMID 3012557.
この論文では、マウスの肥満細胞由来のロイコトリエンA4シンターゼの特性が明らかにされ、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼと同一であることが示唆されています。
Shimizu, T., Rädmark, O. and Samuelssohn, B. (1984). “Enzyme with dual lipoxygenase activities catalyzes leukotriene A4 synthesis from arachidonic acid.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 689-693. PMID 6322165.
この論文では、二重のリポキシゲナーゼ活性を持つ酵素が、アラキドン酸からロイコトリエンA4を合成することを明らかにしています。
これらの研究は、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの構造、機能、および生理学的役割の解明に大きく貢献しています。この酵素は、炎症反応や免疫応答において重要な役割を果たしているため、医学的にも注目されています。
反応式
アラキドン酸 + O2 ⇌ (5S,6S,7E,9E,11Z,14Z)-5,6-エポキシイコサ-7,9,11,14-テトラエン酸 + H2O
この反応式からわかるように、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼは、アラキドン酸と酸素（O2）を基質として利用し、(5S,6S,7E,9E,11Z,14Z)-5,6-エポキシイコサ-7,9,11,14-テトラエン酸と水を生成します。
組織名と別名
アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの組織名は、arachidonate:oxygen 5-oxidoreductaseとされており、この酵素の機能を表しています。また、この酵素には複数の別名が存在し、研究の歴史や異なる視点から様々な名称で呼ばれてきました。主な別名としては、以下のものがあります。
leukotriene-A4 synthase
δ5-lipoxygenase
5δ-lipoxygenase
arachidonic 5-lipoxygenase
arachidonic acid 5-lipoxygenase
C-5-lipoxygenase
LTA synthase
leukotriene A4 synthase
これらの別名は、この酵素がロイコトリエンA4の合成に関与していることや、アラキドン酸の5位に作用するリポキシゲナーゼであることを示しています。
参考文献
アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼに関する研究は、長年にわたり活発に行われてきました。以下に、この酵素の研究に関する重要な文献をいくつか紹介します。
Matsumoto, T., Funk, C.D., Radmark, O., Hoog, J.-O., Jornvall, H. and Samuelsson, B. (1988). “Molecular cloning and amino acid sequence of human 5-lipoxygenase.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 26-30. PMID 2829172.
この論文では、ヒトのアラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの分子クローニングとアミノ酸配列が報告されています。
Ohishi, N., Izumi, T., Minami, M., Kitamura, S., Seyama, Y., Ohkawa, S., Terao, S., Yotsumoto, H., Takaku, F. and Shimizu, T. (1987). “Leukotriene A4 hydrolase in the human lung. Inactivation of the enzyme with leukotriene A4 isomers.”. J. Biol. Chem. 262: 10200-10205. PMID 3038871.
この論文では、ヒトの肺におけるロイコトリエンA4ヒドロラーゼに関する研究が報告されており、ロイコトリエンA4異性体による酵素の不活性化について議論されています。
Shimizu, T., Izumi, T., Seyama, Y., Tadokoro, K., Rädmark, O. and Samuelsson, B. (1986). “Characterization of leukotriene A4 synthase from murine mast cells: evidence for its identity to arachidonate 5-lipoxygenase.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83: 4175-4179. PMID 3012557.
この論文では、マウスの肥満細胞由来のロイコトリエンA4シンターゼの特性が明らかにされ、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼと同一であることが示唆されています。
Shimizu, T., Rädmark, O. and Samuelssohn, B. (1984). “Enzyme with dual lipoxygenase activities catalyzes leukotriene A4 synthesis from arachidonic acid.”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 689-693. PMID 6322165.
この論文では、二重のリポキシゲナーゼ活性を持つ酵素が、アラキドン酸からロイコトリエンA4を合成することを明らかにしています。
これらの研究は、アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼの構造、機能、および生理学的役割の解明に大きく貢献しています。この酵素は、炎症反応や免疫応答において重要な役割を果たしているため、医学的にも注目されています。
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