ミリストイル化

ミリストイル化（Myristoylation）は、タンパク質の翻訳後に起こる不可逆的な修飾であり、動物、植物、真菌、ウイルスなど、幅広い生物種で見られます。この修飾は、ミリスチン酸から誘導されるミリストイル基が、タンパク質のN末端に位置するグ[[リシン]]残基のα-アミノ基とアミド結合を形成することで起こります。

ミリストイル化のメカニズム

ミリストイル化は、N-ミリストイルトランスフェラーゼという酵素によって触媒されます。通常、この反応はタンパク質の翻訳中に、N末端のメチオニンが除去された後に露出するグ[[リシン]]残基に対して起こります。この同時翻訳的な修飾は、タンパク質の細胞内での局在や機能を制御する上で重要な役割を果たします。

また、ミリストイル化はアポトーシス（細胞のプログラムされた死）の過程でも観察されます。アポトーシスが進行する際、カスパーゼという酵素によってタンパク質が切断されることがありますが、その切断部位の内部に存在するグ[[リシン]]残基もミリストイル化の標的となります。この事象は、アポトーシスにおける特定のタンパク質の機能調節に寄与していると考えられます。

ミリストイル化の機能

ミリストイル化は、特に植物において、細胞膜へのタンパク質の結合とシグナル伝達において不可欠な役割を担っています。ミリストイル基が付加されることで、タンパク質は細胞膜に効率的に結合することが可能になります。これにより、タンパク質が本来の機能を発揮するために適切な細胞内環境に配置されることが保証されます。

シグナル伝達においては、ミリストイル化されたタンパク質が細胞外からの刺激を細胞内に伝達する際に重要な役割を果たします。これにより、細胞は環境の変化に応じて適切な応答をすることができるようになります。ミリストイル化は、細胞の成長、分化、アポトーシスなど、多様な細胞内プロセスを制御する上で不可欠な修飾であると言えます。

研究参考文献

Podell S and Gribskov M. (2004) "Predicting N-terminal myristoylation sites in plant proteins", BMC Genomics, 5, 37.
Zha J, Weiler S, Oh KJ, Wei MC, Korsmeyer SJ (2000) "Posttranslational N-myristoylation of BID as a molecular switch for targeting mitochondria and apoptosis", Science 290, 1761-1765.

これらの参考文献は、ミリストイル化が植物タンパク質の機能やアポトーシスにおける役割をより深く理解するための重要な情報を提供しています。

外部リンク

* ミリストイル化 - 脳科学辞典

この外部リンクは、ミリストイル化に関するさらなる情報を提供し、より幅広い観点から理解を深めるのに役立ちます。

ミリストイル化は、タンパク質の機能を調節する上で重要な役割を果たしており、生物学的なプロセスにおけるその重要性はますます明らかになっています。今後の研究によって、ミリストイル化のメカニズムや機能がさらに解明されることが期待されます。

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