Gタンパク質共役受容体

Gタンパク質共役受容体 (GPCR)



Gタンパク質共役受容体（Gタンパクしつきょうやくじゅようたい、GPCR）は、生物体内で広く存在する受容体の一種であり、細胞内外のシグナルを仲介する重要な役割を果たします。これらの受容体は、ホルモンや神経伝達物質のシグナルを細胞内に伝えるために、Gタンパク質と呼ばれる三量体からなるタンパク質と連携します。GPCRは既知のタンパク質の中でも最大のスーパーファミリーを形成しており、機能や分類が多様です。

歴史と発見



1986年に、網膜に存在する光受容体であるロドプシンと心臓にあるβ2アドレナリン受容体が同時に発見されました。これらの分子は異なる機能を持ちながらも、共に膜を7回貫通するという共通点がありました。2000年、初めてウシの網膜から精製したロドプシンの結晶構造が解明され、この構造がGPCRの特異な折りたたみ方を理解する鍵となりました。さらに、2007年にはβ2アドレナリン受容体の詳細な結晶構造が解明され、これによりGPCRの研究は大きな進展を遂げました。

特に2011年、活性化状態のβ2アドレナリン受容体の構造が明らかになり、この業績により研究者たちはノーベル化学賞を受賞しました。現在、ロドプシンファミリーに属するクラスAだけでなく、クラスBやC、Fといった他のクラスの立体構造も解析されています。

GPCRの分類



Gタンパク質共役受容体は、アミノ酸の配列や機能に応じて複数のクラスに分類されます:


クラスAのロドプシン様受容体は、さらに19のサブグループに分類され、最近はGRAFSと呼ばれる新しい分類法も提案されています。ヒトのゲノムには約800種類のGPCRがコードされており、そのうち約半数が臭い受容体で占められています。また、約30種類は機能やリガンドが不明なオーファン受容体とされています。

GPCRの種類



GPCRには多様な種類があり、以下のようなものがあります:


など、さまざまな生理作用に影響を与える受容体が存在します。

構造と機能



Gタンパク質共役受容体は膜タンパク質として、7本の膜貫通ヘリックスから構成されます。これにより、外部からのシグナルを細胞内部に伝達することが可能です。細胞外部分は糖鎖修飾を受け、受容体の構造を安定化させる役割を果たします。Gタンパク質はα、β、γの3つのサブユニットで形成され、GPCRと結合することにより変化した構造を示します。

GPCRの研究は現在も進行中であり、新たな医薬品の開発においても重要なターゲットとなっています。これらの受容体の理解が深まることで、さまざまな疾患に対する新しい治療法の開発が期待されています。

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