Πヘリックス

πヘリックスとは、タンパク質が折り畳まれてできる高次構造のうち、基本的な単位である二次構造の一種です。タンパク質を構成するポリペプチド鎖が、特徴的ならせん状の形をとることで形成されます。

標準的な構造

一般的なπヘリックスは、多くの天然タンパク質に見られる右巻きのらせんです。この構造では、各アミノ酸残基が前の残基に対して約87度回転しながら配置されます。これにより、およそ4.4個のアミノ酸残基が集まってらせんが一巻きする構造が作られます。らせんの軸に沿って見ると、一巻きごとに約1.15オングストローム（Å）だけ進行するという独特なピッチを持っています。

πヘリックスの安定性は、アミノ酸残基間に形成される水素結合によって支えられています。具体的には、あるアミノ酸のポリペプチド主鎖におけるアミノ基（N-H基）の水素原子が、それよりも5つ先に位置するアミノ酸のポリペプチド主鎖におけるカルボキシル基（C=O基）の酸素原子と水素結合を形成します。この「n番目のアミノ基がn+5番目のカルボキシル基と結合する」というパターンが、πヘリックスの定義的な特徴の一つです。

タンパク質の主要な二次構造であるαヘリックスや、比較的短いヘリックスに見られることの多い310ヘリックスもらせん構造ですが、水素結合のパターンが異なります。αヘリックスではn番目のアミノ基がn+4番目のカルボキシル基と、310ヘリックスではn番目のアミノ基がn+3番目のカルボキシル基と水素結合を形成します。このように、水素結合を形成する残基間の距離が、それぞれのヘリックス構造を特徴づけています。


πヘリックスを構成するアミノ酸残基のポリペプチド主鎖における二面角、すなわちφ角とψ角は、理想的には(-55°, -70°)に近い値をとることが知られています。これらの二面角の合計（φ + ψ）はおよそ-125度となります。これに対し、310ヘリックスの二面角合計は約-75度、αヘリックスでは約-105度となり、πヘリックスは他の主要なヘリックス構造とは異なるコンフォメーション（立体配座）をとることがわかります。これらのトランス型ポリペプチドヘリックスの回転角Ω（一残基あたりのらせん回転角）は、二面角の合計と以下の数学的な関係式で結ばれています。

$$3\cos \Omega = 1 - 4\cos^2\left(\frac{\phi + \psi}{2}\right)$$

左巻きの構造

理論的には、二面角の値を(-55°, -70°)から(55°, 70°)へと符号を反転させることで、左巻きのπヘリックスを構築することも数学的には可能です。このような擬鏡像体（pseudo-mirror image）のヘリックスも、右巻きと同様に約4.4個のアミノ酸残基で一回転し、一回転あたりの軸方向への進行距離は約1.5オングストロームと計算されます。

しかしながら、天然のタンパク質を構成するアミノ酸は、グリシンを除いて全てがL体のキラリティを持っています。このL体の性質のため、多くのアミノ酸はφ角に大きな正の値（例えば55度）をとることが構造的に非常に困難です。グリシンは側鎖を持たないため、L体やD体の区別がなく、比較的自由な二面角をとることが可能です。そのため、長い左巻きのπヘリックス構造は、天然のタンパク質においてほとんど観察されることはありません。

πヘリックスはαヘリックスほど一般的ではありませんが、特定のタンパク質の機能や構造の安定性に重要な役割を果たしている場合があります。例えば、膜タンパク質や酵素の活性部位周辺などで見られることがあります。

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