カタラーゼ:過酸化水素を分解する酵素
カタラーゼは、過
[酸化]]水素(H₂O₂)を
水]と
[酸素]に分解する反応を触媒する[[酵素です。この反応は、生体にとって有害な過
酸化水素を無毒化するために非常に重要です。カタラーゼは、
ヘムタンパク質の一種であり、プロト
ヘムという
ヘム分子を含んでいます。
カタラーゼの発見と研究の歴史
1818年、ルイ・テナールによって過
酸化水素が発見されました。その後、ある物質が過
酸化水素の分解を促進することが観察され、この物質は後にカタラーゼと命名されました。 ジェームズ・サムナーによるカタラーゼの単離と結晶化、Walter A. Schroederらによるアミノ酸配列の決定など、多くの研究者によってカタラーゼの性質が解明されてきました。
カタラーゼの構造と機能
ヒトのカタラーゼは、4つのサブユニットから構成される四量体
酵素です。各サブユニットは、約526個のアミノ酸からなり、
分子量は約24万です。
ヘムと
マンガンを
補因子として用いており、反応の活性化エネルギーを下げることで触媒として機能します。
カタラーゼの代謝回転数は非常に高く、全
酵素の中でもトップクラスであり、毎秒4000万回にも達します。この高い反応速度は、過
酸化水素による細胞へのダメージを迅速に防ぐために重要です。
カタラーゼは、主に
ペルオキシソームと呼ばれる細胞内小器官に存在します。
ペルオキシソームは、過
酸化水素などの有害な物質を分解する役割を担っています。
肝臓をはじめ、多くの臓器に多く存在します。
肝臓を過
酸化水素
水につけると
酸素が発生するのは、このためです。
ヒトでは、CAT
遺伝子によってコードされており、11番
染色体のp13領域に位置しています。この
遺伝子の欠損は、無カタラーゼ症を引き起こします。
カタラーゼの反応と至適条件
カタラーゼは、以下の反応を触媒します。
2H₂O₂ → O₂ + 2H₂O
至適pHは約7.0、至適温度は約37℃です。過
酸化水素以外にも、
ホルムアルデヒドやギ酸なども基質として作用することがあります。一方、
重金属イオンや
シアン化物などは、カタラーゼの活性を阻害します。
カタラーゼの分布と応用
カタラーゼは、ほとんどすべての好気性微生物に存在しますが、一部の嫌気性微生物にも見られます。細菌のカタラーゼの有無は、細菌の
同定に利用される重要な指標であり、カタラーゼテストによって判別できます。
また、高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの防衛機構も、カタラーゼの働きに依存しています。カタラーゼの含有量が多いほど、過
酸化水素
水の分解速度が速く、より多くの
酸素を発生させることができます。
まとめ
カタラーゼは、生体にとって必須の
酵素であり、過
酸化水素による細胞障害を防ぐ上で重要な役割を果たしています。その高い反応速度と、様々な生物における分布は、カタラーゼの生物学的意義を示しています。今後の研究により、カタラーゼの機能や応用がさらに解明されることが期待されます。