クラスリン

クラスリンは、細胞膜の陥入によって細胞外物質を取り込むエンドサイトーシスにおいて、エンドソームを覆う骨格となるタンパク質です。このタンパク質は、特有の三脚巴（トリスケリオン）構造を持ち、細胞内で様々な重要な役割を果たしています。

エンドサイトーシスにおけるクラスリン

エンドサイトーシスが起こる際、細胞膜の一部が内側に陥入し、小胞を形成します。この時、クラスリン分子が複数重合して格子状の構造を作り、小胞の外側を覆います。このクラスリン格子は、サッカーボールのような形状を呈し、細胞膜の変形を助けています。

細胞分裂におけるクラスリン

細胞分裂の中期において、クラスリンは有糸分裂紡錘体の動原体繊維と結合し、その配向を制御します。この相互作用は、染色体の正確な分離を助ける上で重要な役割を果たします。また、クラスリンはp53タンパク質とも結合することが報告されており、この結合を通じてp53の転写活性化能を調節していると考えられています。

クラスリンの構造

クラスリン分子は、三つの足を持つトリスケリオン構造をしています。それぞれの足は、クラスリン重鎖とクラスリン軽鎖という二つのサブユニットから構成されています。

クラスリン重鎖
クラスリン重鎖は1675のアミノ酸残基から成り、分子量は約191kDaです。この重鎖は、ヘリックス-ループ-ヘリックス構造を持ち、C末端側から以下の6つのドメインに分けられます。

1. Trimerizationドメイン: 三脚巴構造の中心部に位置し、C末端側の約100残基で3つの足を結合させます。
2. proximal（近位）ドメイン: Trimerizationドメインの次に位置します。
3. kneeドメイン: proximalドメインに隣接します。
4. distal（遠位）ドメイン: kneeドメインの次に位置します。
5. ankleドメイン: distalドメインに隣接します。
6. terminal（終末）ドメイン: N末端側に位置し、β-プロペラ構造を取ります。このドメインは、被覆形成時には骨格形成には関与せず、被覆の内側に位置しています。

クラスリン軽鎖
クラスリン軽鎖の分子量は約25-29kDaで、クラスリン重鎖に結合します。しかし、その生理的役割については、まだ詳細が明らかになっていません。今後の研究により、その機能が解明されることが期待されています。

このように、クラスリンは、エンドサイトーシスから細胞分裂まで、細胞内で多岐にわたる重要な役割を担っているタンパク質です。

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