バクテリオロドプシン

バクテリオロドプシンとは

バクテリオロドプシン（bacteriorhodopsin）は、光エネルギーを化学エネルギーに変換する、光駆動プロトンポンプとして機能する膜タンパク質です。このタンパク質は、アポタンパク質であるバクテリオオプシンと、発色団であるレチナールから構成される色素タンパク質です。

発見と所在

バクテリオロドプシンは、高度好塩菌の細胞膜に見られる「紫膜」と呼ばれる特殊な構造に豊富に含まれています。紫膜は、その大部分がバクテリオロドプシンで構成されており、膜中で規則的な二次元結晶構造を形成しています。この結晶構造のおかげで、電子線回折法を用いた立体構造解析が比較的容易に行われ、早い段階から構造生物学の分野で注目されてきました。

機能

バクテリオロドプシンの主な機能は、光エネルギーを利用して細胞内の水素イオン（プロトン）を細胞外へ能動的に輸送することです。このプロトン輸送は、低酸素条件下で、通常の呼吸鎖電子伝達系を代替する役割を担います。高度好塩菌に光を照射すると酸素呼吸が抑制されることはよく知られており、バクテリオロドプシンの発現は、酸素分圧と光によって調節されます。これは、エネルギー代謝と密接に関連していることを示唆する一方で、光センサーとしての機能も示唆されています。

光プロトン輸送メカニズムの解明

バクテリオロドプシンは、構造生物学において初めて立体構造が解明された膜タンパク質の1つです。また、プロトン輸送のメカニズムも詳細に解明されています。

1975年、ヘンダーソンらによって、Halobacterium salinarum のバクテリオロドプシンが、7本のαヘリックス構造が膜を貫通していることが、電子線回折実験によって明らかにされました。1997年には、神取、前田らによって、様々な光反応サイクル中のレチナール中間体が特定され、1999年には、リュッケらによって、X線結晶構造解析によって、1.55Å分解能での立体構造が解明されました。

これらの研究から、光エネルギーを受けたレチナールが異性化し、タンパク質にエネルギーを供給することで、タンパク質の骨格や側鎖の構造変化や、水分子の水素結合の変化が生じることが明らかになりました。これらの変化は、同位体置換試料や変異タンパク質を用いた実験により詳細に解析されました。その結果、プロトン輸送は、レチナールの光異性化と、3つのカルボン酸残基（Asp96, Asp85, Glu204）を経由して行われることが明らかになりました。

今後の課題

バクテリオロドプシンの立体構造とプロトン輸送メカニズムは明らかになったものの、能動輸送の本質である「スイッチ機構」、つまりプロトン輸送の方向性を決定する仕組みについては、未だに不明な点が多く残されています。このスイッチ機構に関わるアミノ酸残基を特定するために、多くの変異タンパク質を用いた実験が行われていますが、未だに決定的な答えは得られていません。

しかし、Asp85をスレオニンに置換した変異タンパク質が、高塩濃度下で塩化物イオンを細胞外から細胞内に輸送する「塩化物イオンポンプ」になることが判明しており、この知見はスイッチ機構の解明に繋がる可能性を秘めています。

バクテリオロドプシンは、その名前が示すように、人間の視覚に関与するロドプシンと構造的、機能的に深い関わりがあると考えられています。人間の視覚に関わるタンパク質が、微生物のエネルギー代謝と類似しているという事実は、進化を考える上でも非常に興味深いものです。そのため、バクテリオロドプシンの研究は現在も精力的に進められています。

参考文献

ヘンダーソンらの論文
神取、前田らの論文
リュッケらの論文

関連項目

高度好塩菌
構造生物学
電子伝達系

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