ポリプロリンヘリックス

ポリプロリンヘリックス

ポリプロリンヘリックスは、タンパク質が形成する特徴的な二次構造の一つであり、主にポリプロリンII（PPII）ヘリックスとポリプロリンI（PPI）ヘリックスの二種類が存在します。これらの構造は、その名の通りプロリン残基が連続した領域に多く見られますが、他のアミノ酸を含む場合もあります。各々のヘリックス構造は、ペプチド結合のタイプ（トランス型またはシス型）と、アミノ酸主鎖の二面角（φ,ψ）によって明確に区別されます。

ポリプロリンIIヘリックス

ポリプロリンIIヘリックスは、そのペプチド結合がトランス型であり、特徴的な二面角として約(-75°, 150°)の値をとることで定義される構造です。この構造は左巻きであり、おおよそ3つのアミノ酸残基で1回転する周期性を持っています。1回転あたりのヘリックス軸方向への進行距離は約3.1Åです。トランス型ペプチド結合を持つヘリックスの回転角は特定の計算式で導かれますが、(-75°, 150°)を代入すると回転角は-120°となり、これが左巻きの性質を示しています。

PPIIヘリックスは、プロリン、ヒドロキシプロリン、グリシンなどを豊富に含むコラーゲン構造と部分的に類似しています。また、タンパク質間相互作用において重要な役割を果たすSH3ドメインとの結合部位としても機能することが知られています。

他の多くのヘリックス構造（例えばαヘリックス）とは異なり、PPIIヘリックスはヘリックス内部に規則的な主鎖間の水素結合を持ちません。これは、アミド基とカルボキシル基間の距離が約3.8Åと離れており、かつそれらが互いに反対方向を向いているためです。加えて、この構造には水素結合の供与体となるような水素原子の配置が不足しています。構造的に比較的「開いた」形状をしていると言えます。

PPIIヘリックスの特徴的な[二面角]は、タンパク質構造内で比較的頻繁に観察される領域に位置しています。これは、ラマチャンドランプロット上でも、βシート構造の領域（約(-135°, 135°)）と比較して、PPIIヘリックスの点の周囲に多くのデータ点が集中していることからも分かります。例えば、この角度はβターン構造の一部でも見られることがあります。ただし、その逆の角度(75°, -150°)は、構造的な柔軟性を持つアキラルなグリシン残基の近傍を除けば、ほとんど見られません。興味深いことに、PPIIヘリックスのプロリン残基をグリシンに置き換えた類縁体は、ポリグリシンIIヘリックスと呼ばれます。

ポリプロリンIヘリックス

一方、ポリプロリンIヘリックスは、そのペプチド結合がシス型であるという点でPPIIヘリックスと大きく異なります。シス結合はトランス結合に比べてエネルギー的に不安定なため、PPIIヘリックスよりも存在頻度は低い傾向にあります。PPIヘリックスの二面角は約(-75°, 160°)であり、これはPPIIヘリックスの角度に近いながらもわずかに異なります。PPIヘリックスは右巻きであり、PPIIヘリックスよりも密に詰まった構造をしています。1回転あたりの残基数は約3.3残基と多く、ヘリックス軸方向への進行距離も約1.9Åと短いです。PPIIヘリックスと同様に、PPIヘリックスも内部に水素結合を持ちません。

構造的な特徴と変換

ポリプロリンヘリックスは、内部水素結合を持たないにも関わらず、比較的堅固な構造を保ちます。この堅固さは、分子間の距離を測定する際の「物差し」としても利用されることがあります。PPIIヘリックスとPPIヘリックス間の構造変換は、ペプチド結合のシス-トランス異性化を伴うため、大きなエネルギー障壁が存在し、通常はゆっくりと進行します。しかし、プロリルイソメラーゼのような特定の酵素の働きにより、この異性化が促進され、構造変換が効率的に行われることがあります。

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