C末端

C末端についての詳細

C末端（Cまったん、またはC終末端）は、タンパク質やポリペプチドにおける特別な構造であり、その端にはフリーなカルボキシル基が存在します。生物学において、ペプチド配列は通常、N末端からC末端の順に記載されるため、C末端は配列の右端に位置します。これにより、構造や機能を理解するための重要な情報が提示されます。

化学的な基盤

アミノ酸はそれぞれカルボキシル基とアミノ基を持っており、これらが脱水縮合反応を経て連結し、ポリペプチド鎖を形成します。この鎖は、C末端とN末端という2つの異なる端を持ちます。タンパク質の合成は一般にN末端から始まり、最終的にC末端で完了します。このプロセスは細胞内での翻訳において重要な役割を果たします。

作用と機能

C末端には特異な作用やシグナルが存在しており、特に仕分けに関与する機能が注目されています。多くのタンパク質はN末端に標的シグナルを持つ一方で、C末端に位置する標的シグナルも重要です。例えば、小胞体残留シグナルであるアミノ酸配列-KDEL（または-HDEL）がC末端に存在することで、タンパク質は分泌経路から除外され、小胞体内に留まることが可能になります。

C末端の修飾

タンパク質のC末端にはさまざまな翻訳後修飾が行われることがあります。その一例として、脂質のアンカーが付加されることが挙げられます。これにより、膜貫通ドメインを持たないタンパク質でも細胞膜に挿入されることが可能となります。このような修飾は細胞内の多くのシグナル伝達経路に関与しており、細胞膜との相互作用が強化されます。

プレニル化反応

C末端の修飾の中でも特に注目されているのがプレニル化反応です。この反応では、ファルネシルやゲラニルゲラニルといったイソプレノイド膜アンカーが、C末端近くのシステイン残基に結合します。通常、膜結合型のGタンパク質はこのプレニル化によって修飾され、膜との相互作用が強化されます。

GPIアンカー

もう一つの重要なC末端修飾には、ホスホグリカンの一種であるグリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）が存在します。GPIはC末端のプロペプチドがプロテアーゼによって切断された後に結合し、細胞膜アンカーとして機能します。この修飾は、例えばプリオンといった特定のタンパク質に見られることがあります。

C末端ドメインとその重要性

C末端ドメイン（CTD）の中には、特別な機能を持つタンパク質もあります。RNAポリメラーゼIIのC末端ドメインは、特に注目すべきで、Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Serという配列が52回繰り返されています。このドメインはポリメラーゼの活性化を助ける分子との結合に関与しており、mRNAの転写開始、キャッピング、スプライシングのためのスプライセオソームとの相互作用に深く関与しています。

C末端は、単なる構造の一部ではなく、生物の細胞機能全体に影響を与える重要なファクターとなっています。

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