翻訳後修飾

翻訳後修飾（Post-translational modification, PTM）とは

翻訳後修飾とは、タンパク質がリボソームで合成された後に行われる、化学的な修飾のことです。この修飾によって、タンパク質の構造、機能、活性が変化し、細胞内の様々なプロセスにおいて重要な役割を果たします。

具体的には、以下のような修飾が知られています。

1. 官能基の付加

タンパク質のアミノ酸残基に、様々な官能基が付加されることで、タンパク質の性質が変化します。

アシル化：アシル基（RCO-）が付加され、O-アシル化、N-アシル化、S-アシル化などがあります。
アセチル化：アセチル基が付加され、特にヒストンのアセチル化は遺伝子発現の調節に関わります。
メチル化：メチル基が付加され、リジンやアルギニン残基に起こります。
グリコシル化：糖鎖が付加され、糖タンパク質となります。アスパラギン、ヒドロキシリジン、セリン、トレオニンなどで起こります。
リン酸化：リン酸基が付加され、タンパク質の活性を調節する重要な修飾です。セリン、チロシン、トレオニン、ヒスチジンなどで起こります。
ユビキチン化：ユビキチンが付加され、タンパク質の分解や細胞内輸送に関わります。
SUMO化：SUMOタンパク質が付加され、タンパク質の機能調節に関わります。

他にも、ホルミル化、ビオチニル化、イソプレニル化、ミリストイル化、ADPリボシル化、FAD結合、アデニリル化など、多種多様な官能基付加が存在します。

2. アミノ酸の化学的性質の変換

アミノ酸残基自体が化学的に変換されることで、タンパク質の機能や構造に影響を与えます。

シトルリン化：アルギニンがシトルリンに変換されます。
脱アミド化：グルタミンやアスパラギンが、それぞれグルタミン酸やアスパラギン酸に変換されます。

3. 構造の変換

タンパク質の構造が変化することによって、機能が調節される場合があります。

ジスルフィド結合：2つのシステイン残基間で共有結合が形成され、タンパク質の立体構造を安定化させます。
プロテアーゼによる切断：タンパク質のペプチド結合が加水分解され、タンパク質の活性化や不活性化を引き起こします。インスリンのように、ジスルフィド結合形成後に切断され、成熟したタンパク質になる例もあります。

翻訳後修飾の例

インスリンの成熟過程：ジスルフィド結合形成とプロテアーゼによる切断を経て、活性を持つインスリンが生成されます。
ヒストンの修飾：アセチル化やメチル化などの修飾によって、DNAとの結合状態が変化し、遺伝子発現が調節されます。
RNAポリメラーゼIIの修飾：転写の調節に関わります。

まとめ

翻訳後修飾は、タンパク質の多様な機能を支える重要なメカニズムです。様々な種類の修飾が存在し、それぞれがタンパク質の活性、局在、相互作用を調節することで、細胞内の複雑な生命現象を制御しています。翻訳後修飾の研究は、生命現象の理解を深める上で不可欠です。



参照項目

タンパク質輸送
翻訳後調節

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