スパイクタンパク質の概要
ウイルス学におけるスパイクタンパク質(スパイクたんぱくしつ、英: spike protein)は、エンベロープ
ウイルスの表面にある重要な構造です。このタンパク質は、
ウイルスの侵入に役立ち、宿主細胞との相互作用を担います。スパイクタンパク質は通常、
二量体または三量体の
糖タンパク質として存在し、
ウイルスの感染過程において様々な機能を果たします。
歴史と語源
「ペプロマー」という用語は、
ウイルスの表面に存在する各スパイクを指します。これらのスパイクが集まって形成する構造は「ペプロス」と呼ばれ、元々はギリシャ語で「ゆるい外衣」や「マント」を意味する言葉から派生しています。この terminology は1960年代に提唱された
ウイルス分類体系において、ペプロスやペプロマーの外観が重要視されました。最近では、ペプロスは
ウイルスエンベロープそのものを示す言葉としても広まっています。
特徴
スパイクタンパク質は、微細な棒状または棒のような形状を持ち、
ウイルスのエンベロープから突き出ています。これらのタンパク質は一般的に大きな外部エクトドメイン、膜貫通ドメイン、そして短い尾部から構成されます。スパイクタンパク質は他の
ウイルスタンパク質と相互作用することで、ヌクレオカプシドの形成を促進する場合もあります。スパイクタンパク質は
糖タンパク質であり、N-結合型グリコシル化を受けることが一般的です。
機能
スパイクタンパク質は主に
ウイルスの宿主細胞への侵入に関連しています。これらは細胞表面の受容体と結合し、
ウイルスが細胞内に侵入する手助けをします。たとえば、
インフルエンザ[[ウイルス]]では、ヘマグルチニンとノイラミニダーゼという二つのタンパク質がスパイクの役割を果たし、それぞれ異なる機能を持っています。スパイクタンパク質は細胞膜との融合を促進し、
ウイルスが細胞内に侵入するための重要な機能を果たします。また、外部に存在するため、
免疫系によって抗原として認識されることもあります。
事例
スパイクタンパク質は多くの種類のエンベロープ
ウイルスで観察されます。具体的には、オルソミクソ
ウイルス、パラミクソ
ウイルス、ラブド
ウイルス、フィロ
ウイルス、コロナ
ウイルス、ブニヤ
ウイルス、アレナ
ウイルス、そしてレトロ
ウイルスなどが含まれます。
コロナ
ウイルスはスパイクタンパク質の一種であるSタンパク質を表面に持っています。このSタンパク質は非常に大きな役割を果たし、
ウイルスの侵入過程において重要な機能を担います。特にCOVID-19の流行を受けて、Sタンパク質はワクチン開発の主要なターゲットとなっています。
インフルエンザ[[ウイルス]]は、ヘマグルチニンとノイラミニダーゼという2つの主要なスパイクタンパク質を持ちます。これらは
ウイルス感染のメカニズムにおいて重要な役割を果たし、共に
ウイルスの宿主細胞への侵入を助けます。
ヒト免疫不全
ウイルス(HIV)などのレトロ
ウイルスは、gp41とgp120という2つのタンパク質を組み合わせてスパイクタンパク質複合体を形成します。これにより、
ウイルスが宿主細胞に侵入する際の重要なメカニズムを提供します。
まとめ
スパイクタンパク質は
ウイルスの感染過程において不可欠な要素であり、その特性や機能の理解は、
ウイルス感染症への対策や治療法の開発において極めて重要です。