アミノ基転移酵素

アミノ基転移酵素とは

アミノ基転移酵素（あみのきてんいこうそ）は、生化学反応において、アミノ酸が持つアミノ基と、α-ケト酸と呼ばれる化合物の間でアミノ基を移動させる働きを持つ酵素の総称です。この酵素はトランスアミナーゼ、またはアミノトランスフェラーゼとも呼ばれ、酵素の国際的な分類ではEC 2.6.1に属します。

アミノ基転移反応は、あるアミノ酸からアミノ基を取り外し、それを別のα-ケト酸に受け渡すことで、新たなアミノ酸とα-ケト酸を生み出す化学変化です。これは、体内で必要なたんぱく質を構成する多様なアミノ酸を合成するために非常に重要なプロセスです。

生化学的な働き

動物は主に食物からたんぱく質を摂取し、それを分解してアミノ酸を得ますが、植物は自身でアミノ酸を合成する必要があります。植物細胞におけるこのアミノ酸合成の中心的な役割を担うのがアミノ基転移酵素です。

植物は根からアンモニウムイオンなどの形で窒素を吸収し、これを同化して有機化合物へと変換します。この窒素同化と呼ばれる過程で、光合成やクエン酸回路由来の有機酸（α-ケト酸）にアミノ基転移酵素の触媒作用によってアミノ基が付加され、生命活動に不可欠な様々なたんぱく質構成アミノ酸（L-アミノ酸）が生み出されます。

臨床診断における意義

アミノ基転移酵素は、特に肝臓に豊富に存在します。肝臓は体内の生化学反応の中心的な臓器であり、アミノ酸の合成や分解、エネルギー源となる物質の相互変換など、様々な代謝を活発に行っています。これらの代謝には、多くの種類のアミノ基転移酵素が関わっています。

健康な状態では、これらの酵素は主に肝細胞内にあり、血液中にはごくわずかな量しか検出されません。しかし、肝炎や薬剤による障害、虚血などによって肝細胞が損傷を受けると、細胞膜の機能が損なわれ、細胞内の酵素が血液中に漏れ出して血中濃度が上昇します。

臨床検査でよく測定されるアミノ基転移酵素には、アラニントランスアミナーゼ（ALT）とアスパラギン酸トランスアミナーゼ（AST）の二種類があります。これらは以前、それぞれ血清グルタミン酸-ピルビン酸トランスアミナーゼ（SGPT）および血清グルタミン酸-オキザロ酢酸トランスアミナーゼ（SGOT）と呼ばれていました。これらの血中濃度の上昇は、肝臓に何らかの障害が起きていることを示す非常に敏感な指標となります。

ただし、ALTとASTは肝臓だけではなく、心筋や骨格筋など他の組織にも存在します。特にASTは心臓や筋肉にも比較的多く分布しています。そのため、これらの酵素値の上昇が必ずしも肝臓病だけを示すわけではありません。例えば、心臓発作の診断においては、より心筋特異性の高い別の酵素やたんぱく質の測定が主流になりつつありますが、ALTやASTも引き続き検査項目として利用されることがあります。

アミノ基転移酵素の値は、たとえわずかな肝臓への負担や障害でも上昇することがあります。診断を行う際には、これらの酵素値だけでなく、患者さんの病歴、医師による診察、画像検査、他の血液検査の結果などを総合的に判断することが不可欠です。しかし、非常に高いレベルまで酵素値が上昇している場合は、ウイルス性肝炎、重度の虚血性肝不全、薬物や毒物による深刻な肝障害など、より重篤な病態が示唆されます。

さらに、病気の種類によっては、ALTとASTのどちらがより高い値を示すか、あるいはその比率が診断の手がかりとなることがあります。例えば、多くのウイルス性肝炎ではALTがASTよりも顕著に上昇する傾向がありますが、アルコール性肝疾患ではASTがALTの2〜3倍にも上昇することが知られています。

このように、アミノ基転移酵素は生化学的に重要な役割を果たすだけでなく、病気の診断や経過観察において重要な手がかりを提供する分子として広く利用されています。

関連項目

アミノ基転移
酵素
転移酵素
アラニントランスアミナーゼ（ALT）
アスパラギン酸アミノ基転移酵素（AST）
診断学
* 窒素同化

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