オボアルブミン

オボアルブミン（Ovalbumin、略称：OVA）は、鳥類の卵の白身（卵白）に最も多く含まれるタンパク質であり、その乾燥重量の約60%から65%を占める主成分です。

このタンパク質は、特定の立体構造とアミノ酸配列において、セルピンスーパーファミリーと呼ばれる一群のタンパク質と構造的な類似性を示します。多くのセルピンがセリンプロテアーゼという酵素の働きを阻害する活性を持つ一方、オボアルブミンにはこのような阻害活性は確認されていません。オボアルブミンの生体内での明確な機能はまだ完全には解明されていませんが、発生中の胚のための栄養源、すなわち貯蔵タンパク質としての役割を果たしていると考えられています。

オボアルブミンは、研究分野において非常に重要なタンパク質として広く利用されています。その主な理由の一つは、鶏卵から大量に、比較的容易に調製・精製できることです。このため、タンパク質の基本的な構造や物理化学的な性質を調べるためのモデル分子として頻繁に用いられます。

また、セルピンスーパーファミリーの一員でありながらプロテアーゼ阻害能を持たないという特性から、他のセルピンと比較することで、セリンプロテアーゼの阻害に必須の構造要素を特定するための研究にも活用されています。さらに、プロテオーム解析においては、電気泳動ゲルを用いたタンパク質の分離の際に、その既知の分子量を利用して他のタンパク質の分子量を推定するための分子量マーカーとしても一般的に使用されます。免疫学の分野では、気道過敏症などのアレルギー反応を人工的に引き起こすためのモデルアレルゲンとして、あるいは免疫応答の研究における抗原として、広く用いられています。

ニワトリのオボアルブミンは、385個のアミノ酸が連なったポリペプチド鎖から構成されており、その分子量は約42,699ダルトンです。生合成された後、翻訳後修飾と呼ばれる化学的な修飾を受けます。これには、タンパク質のN末端にあるグリシン残基（G1）のアセチル化、セリン残基（S68およびS344）のリン酸化、そしてアスパラギン残基（N292）への糖鎖の付加（グリコシル化）などが含まれます。これらの修飾は、オボアルブミンの構造や機能に影響を与える可能性があります。

特筆すべき構造上の特徴として、オボアルブミンは細胞外へ分泌されるタンパク質でありながら、通常分泌タンパク質に存在するシグナルペプチドが成熟タンパク質から切り離されないことが挙げられます。加えて、そのシグナルペプチドは他の多くの分泌タンパク質のようにN末端に位置するのではなく、アミノ酸配列の21番目から47番目までの内部領域に存在するという点もユニークです。

医学的な特性としては、鉄などの重金属による中毒が疑われる場合に、解毒処置の一環としてオボアルブミンを経口投与することが試みられる場合があります。オボアルブミンは重金属イオンと強く結合する性質（キレート作用）を持ち、特にタンパク質内のジスルフィド結合（システイン残基間に形成される結合）の近傍に重金属イオンを取り込むと考えられています。このキレート化により、消化管からの重金属の吸収が阻害され、全身への毒性の拡散を防ぐ効果が期待されます。

また、オボアルブミンは、ヒトにおける卵アレルギーの主要な原因物質（アレルゲン）の一つとして知られています。卵アレルギーは特に乳幼児期に多く見られます。近年では、感染症の既往や特定の病原体への曝露が、食物アレルギーの発症や重症化にどのように関与するかといった、感染症とアレルギー反応の関係性に関する研究において、オボアルブミンがモデルアレルゲンとして用いられることもあります。

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