セリンプロテアーゼ

セリンプロテアーゼとは

セリンプロテアーゼ（Serine Protease）は、タンパク質分解酵素の一種であり、その活性中心に求核攻撃を行うセリン残基を持つことが特徴です。酵素番号はEC[3.4.21.-]で示されます。

多くのセリンプロテアーゼは、触媒残基としてセリン（Ser）、ヒスチジン（His）、アスパラギン酸（Asp）の3つのアミノ酸残基を持っています。これら3残基は、アミノ酸配列上は隣接していませんが、立体構造上はSer-His-Aspの順に水素結合で結ばれるように配置されています。この配置により、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高まり、この酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素を攻撃することで、加水分解反応が開始されます。

分類

セリンプロテアーゼは、アミノ酸配列や立体構造の類似性から、大きく2つのグループに分類されます。

サブチリシン様セリンプロテアーゼ: サブチリシンBPN'、サーミターゼ、プロテイナーゼK、ランティバイオティックペプチダーゼ、ケキシン、ククミシンなどが含まれます。
キモトリプシン様セリンプロテアーゼ: トリプシン、キモトリプシン、トロンビン、Xa因子、エラスターゼなどが含まれます。

機能

セリンプロテアーゼは、ペプチド結合を加水分解する酵素として、生体内で様々な重要な役割を果たしています。その機能は多岐にわたり、栄養吸収、タンパク質の分解とリサイクル、生体防御、活性調節など、幅広い分野で重要な働きをしています。

基質特異性

セリンプロテアーゼは、その基質特異性によってさらに細かく分類できます。基質特異性の低いものから高いものまで存在し、それぞれが特定のペプチド結合を選択的に切断します。

基質特異性の低いセリンプロテアーゼ: サブチリシン（疎水性アミノ酸残基のC末端側を切断）、キモトリプシン（疎水性アミノ酸残基のC末端側を切断）などがあります。
基質特異性の高いセリンプロテアーゼ: トリプシン（塩基性アミノ酸残基のC末端側を切断）、ケキシンやフューリンのようなプロセッシングプロテアーゼ、Xa因子のような血液凝固因子などがあります。

用途

セリンプロテアーゼは、そのタンパク質分解活性から、食品加工・生産、皮革加工、学術研究など、様々な分野で利用されています。特に、サブチリシン様のセリンプロテアーゼは、アルカリ性条件下で高い活性を示すものが多く、タンパク質汚れを分解する目的で洗剤に配合されています。日本国内でも、洗剤用途として年間数千トンが生産されています。

関連項目

加水分解酵素
セルピン

外部リンク

Merops - the peptidase database: http://merops.sanger.ac.uk/ （英語）
Serine Proteases - http://biochem.wustl.edu/~protease/ （英語）
* Enzyme - http://expasy.org/enzyme/3.4.21.- （英語）

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