ヒスチジン

ヒスチジンは、2-アミノ-3-（1H-イミダゾール-4-イル）プロピオン酸という化学名を持つアミノ酸の一種で、略号はHisまたはHと表記されます。その名称は、ギリシャ語で「組織」を意味する言葉に由来します。

基本的な性質

塩基性アミノ酸: ヒスチジンは塩基性アミノ酸に分類され、必須アミノ酸の一つです。これは、体内で合成できないため、食事から摂取する必要があることを意味します。また、糖原性アミノ酸であり、体内で糖に変換される可能性があります。
イミダゾリル基: ヒスチジンの側鎖には、イミダゾリル基という複素芳香環が存在します。このイミダゾリル基が、ヒスチジンの独特な性質の源です。具体的には、酵素の活性中心やタンパク質分子内でのプロトン移動に関与し、金属との結合部位や水素結合、イオン結合を通じてタンパク質の高次構造を維持する上で重要な役割を担います。
生合成: ヒスチジンは、ヒスタミンやカルノシンといった生理活性物質の生合成における前駆体としても知られています。
発見: ヒスチジンは、1896年にドイツの医学博士アルブレヒト・コッセルとスヴェン・グスタフ・ヘディンによって初めて単離されました。

必須アミノ酸としてのヒスチジン

当初、ヒスチジンは乳幼児のみに必須のアミノ酸と考えられていましたが、1975年、大人にとっても必須のアミノ酸であるという根拠が示されました。その後、1985年に、FAO（国際連合食糧農業機関）、WHO（世界保健機関）、UNU（国際連合大学）が発表した基準アミノ酸に基づいて、正式に必須アミノ酸として扱われるようになりました。

イミダゾリル基の特殊な機能

イミダゾリル基は、窒素原子に結合したプロトン（H+）の着脱を繰り返すことで、塩基または非常に弱い酸として作用します。また、二重結合の位置と水素原子が移動する互変異性体が存在し、平衡状態にあります。これにより、水素原子を持たない側の窒素原子が容易に水素原子と結合し、同時に他方の窒素原子上の水素原子を放出する性質を持ちます。この特性から、ヒスチジンは水素原子の運び屋として機能します。

酵素におけるヒスチジンの役割

ヒスチジンは、炭酸脱水酵素などの酵素において重要な役割を果たしています。例えば、炭酸脱水酵素では、活性中心の亜鉛に結合した水分子からプロトンを引き抜き、活性型を再生させる役割を担います。さらに、触媒三残基においては、セリン、トレオニン、システインからプロトンを引き抜くことで、これらのアミノ酸を求核剤として活性化させます。

ヒスチジンの合成法

ヒスチジンは、フルクトース、ホルマリン、アンモニアからヒドロキシメチルイミダゾールを生成し、この塩化物にアセトアミドマロン酸エステルを縮合させることによって合成されます。

安全性と注意点

安全性: ヒトに対して1日4.5グラムまでのヒスチジン投与では、特に副作用は報告されていません。しかし、1日24-64グラムといった大量摂取では、いくつかの副作用が報告されています。
ヒスタミン食中毒: ヒスチジンは青魚に多く含まれる傾向があります。青魚が死んでから時間が経つと、魚肉に含まれる酵素によってヒスチジンがヒスタミンに変化し、スコンブロイド食中毒（ヒスタミン食中毒）を引き起こすことがあります。そのため、魚の鮮度には十分な注意が必要です。

関連用語

金属タンパク質: ヒスチジンは、金属タンパク質の金属結合部位として機能します。
Hisタグ: ヒスチジンを複数連結させたペプチド（Hisタグ）は、タンパク質の精製に利用されます。
ヒスタミン: ヒスチジンから合成される生理活性物質で、アレルギー反応に関与します。
ヒスチジン血症: ヒスチジン代謝異常によって起こる疾患です。
カルノシン血症: β-アラニンとヒスチジンからなるジペプチドであるカルノシンの過剰症です。
パウリ反応: タンパク質中のヒスチジンの存在を可視化する方法で、スルファニル酸と反応し赤色になります。

外部リンク

* ヒスチジン - 素材情報データベース＜有効性情報＞（国立健康・栄養研究所）

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