トリプシン(trypsin, EC.3.4.21.4)は、セリンプロテアーゼに分類されるエンドペプチダーゼの一種です。
膵臓で生成される
膵液中に含まれる消化
酵素として知られています。この
酵素は、タンパク質を分解する上で重要な役割を担っています。
トリプシンの特徴
トリプシンは、リシンや
アルギニンといった
塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を選択的に
加水分解する特性を持っています。この作用により、タンパク質はより小さなペプチドやアミノ酸に分解され、消化吸収されやすい形になります。
トリプシンの語源は、ギリシャ語の「tripsis(摩擦、粉砕)」に由来しており、そのタンパク質を分解する能力を連想させます。
トリプシンの生成と活性化
トリプシンは、
膵臓内で不活性なトリプシノーゲンとして生成・分泌されます。このトリプシノーゲンは、十二指腸に分泌された後、エンテロキナーゼという
酵素によって活性化されます。エンテロキナーゼによる
加水分解により、トリプシノーゲンは活性型のαトリプシンやβトリプシンに変換されます。また、トリプシンは、キモトリプシンという別の消化
酵素を活性化する役割も担っており、キモトリプシノーゲンを部分的に
加水分解してキモトリプシンを生成します。
トリプシンの阻害
トリプシンの活性は、トリプシンインヒビターと呼ばれる物質によって阻害されることがあります。アンチトリプシンやオボムコイドなどがその例として挙げられます。これらの阻害物質は、トリプシンの過剰な活性を抑え、生体内のタンパク質分解のバランスを維持するのに役立っています。
ヒトトリプシンについて
ヒトトリプシンをコードする
遺伝子は、第7染色体のq32-q36領域にあるTRY1
遺伝子に存在します。
ヒトトリプシンの至適pHは8〜9程度の弱
塩基性であり、このpH範囲で最も高い
酵素活性を示します。これは、消化管内での消化活動を助ける上で理にかなっています。
まとめ
トリプシンは、消化におけるタンパク質分解に不可欠な
酵素であり、その活性は厳密に制御されています。
膵臓で生成され、必要な時に活性化されるメカニズムや、阻害物質の存在は、生体内のタンパク質分解を適切に維持する上で重要な役割を果たしています。
関連項目
*
加水分解酵素