プラスミンとは
プラスミン(plasmin, EC 3.4.21.7)は、線溶系に属する
タンパク質分解酵素(プロテアーゼ)の一種であり、セリンプロテアーゼ、エンドペプチダーゼに分類されます。この酵素は、血液凝固によって形成された
血栓を分解する重要な役割を担っています。
プラスミンの反応
プラスミンの主な反応は、
フィブリンやフィブリノーゲンといった
タンパク質を分解することです。
フィブリンは、血液凝固の最終段階で形成される不溶性の
タンパク質であり、
血栓の主要な構成要素です。プラスミンが
フィブリンを分解することで、
血栓は溶解され、血管の閉塞が解消されます。このプロセスは線溶と呼ばれ、血液の正常な流れを維持するために不可欠です。
プラスミンの活性化
プラスミンは、通常、不活性な前駆体であるプラスミノーゲンの形で
血漿中に存在します。プラスミノーゲンは、プラスミノーゲンアクチベーターと呼ばれる酵素群によって活性化され、プラスミンに変換されます。プラスミノーゲンアクチベーターには、
ウロキナーゼ、組織プラスミノーゲンアクチベータ(tPA)、ストレプトキナーゼなどがあります。これらのアクチベーターは、プラスミノーゲンの特定のペプチド結合(Arg-Val間)を切断することで、プラスミノーゲンを活性型のプラスミンへと変換します。
プラスミンの阻害
プラスミンの活性は、厳密に制御されています。凝固系が活性化している際には、プラスミノーゲンアクチベーターインヒビター(PAI)によってプラスミノーゲンアクチベーターの活性が阻害されます。また、プラスミン自体も、プラスミンインヒビターと呼ばれる
タンパク質によって阻害され、必要に応じてのみ作用するように調節されています。この阻害機構によって、プラスミンの過剰な活性が抑制され、出血などの副作用を防いでいます。
プラスミノーゲンの遺伝子と構造
ヒトプラスミノーゲンの
遺伝子は、第6染色体のq26-27領域に位置しています。プラスミノーゲンは糖
タンパク質であり、分子量は約700kDです。プラスミノーゲンがプラスミンに変換されることで、その
タンパク質分解活性を発揮します。
まとめ
プラスミンは、血液凝固によって形成された
血栓を分解する重要な酵素であり、線溶系の中心的な役割を担っています。その活性は、プラスミノーゲンアクチベーターとインヒビターによって厳密に制御されており、正常な血液循環を維持するために重要な役割を果たしています。
この酵素の異常は、
血栓症や出血性疾患などの病態を引き起こす可能性があり、
医学的にも重要な研究対象となっています。