ヘモグロビン

ヘモグロビンとは

ヘモグロビン（hemoglobin、Hb、血色素）は、脊椎動物をはじめとする多くの動物の赤血球内に存在し、酸素を運搬する重要なタンパク質です。アルファ（α）およびベータ（β）サブユニットからなる四量体構造を持ち、赤色素のヘム部分の影響により血液は鮮やかな赤色を呈します。

構造と機能

成人のヘモグロビンは、各2つずつのαサブユニットとβサブユニットから構成され、1分子あたりの分子量は約64,500です。ヘム部分は2価の鉄原子を中心に持ち、ここに酸素分子が結合することで酸素運搬機能を発揮します。酸素と結合した状態をオキシヘモグロビン、結合していない状態をデオキシヘモグロビンと呼び、それぞれ鮮赤色と暗赤色を示します。

血中では、酸素の供給が求められる肺でオキシヘモグロビンとして酸素を受け取り、酸素の必要な末梢組織では解離して供給します。この過程では、酸素の結合状態に応じてヘモグロビンの立体構造が変わり、次に他のヘム部分への酸素結合を促進するヘム間相互作用が生じます。

メトヘモグロビン

鉄原子が3価になると、ヘモグロビンはメトヘモグロビンと化し、酸素を結合できなくなります。この状態は酸化ヘモグロビンとも呼ばれ、特に一部の病状では血中濃度が増加することがあります。

ヒトのヘモグロビンの種類

ヒトの正常なヘモグロビンは主にHbAとして知られ、出生直後から次第にHbF（胎児ヘモグロビン）から HbAに移行します。しかし、貧血などの病状においてHbFが再び増加することもあります。異常なヘモグロビンゲノムには、鎌状赤血球症に関連するHbSや、サラセミアと関連するHbHなどがあり、それぞれ独特の病態を示します。

息するためのメカニズム

ヘモグロビンは、酸素が豊富な環境（肺）で酸素を結合し、逆に二酸化炭素濃度が高い低酸素の状態（末梢組織）で酸素を放出します。呼吸色素のミオグロビンも酸素を貯蔵する機能を持ち、主に筋肉に存在して酸素の供給源として役立ちます。

生物界におけるヘモグロビン

ヘモグロビンは脊椎動物に特有なものではなく、多様な生物に存在します。例えば、昆虫や無脊椎動物の血液内にも、酸素の運搬を行う異なる構造のヘモグロビンが見られます。特にチューブワーム（Riftia pachyptila）は、非常に特異な巨大ヘモグロビンを持ち、硫化物と酸素を同時に運搬可能です。

研究者の貢献

ヘモグロビンに関する研究では、マックス・ペルーツやジョン・ケンドリューがノーベル賞を受賞し、その立体構造を明らかにしました。彼らの業績は、ヘモグロビンがどのように酸素と結合し放出するかの理解に大きく貢献しました。

結論

ヘモグロビンは、生命維持に欠かすことのできない酸素運搬の中心的な役割を担っています。その構造と機能の理解は、医学や生物学の領域で重要なテーマとなっています。

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