ミオグロビン

ミオグロビンについて

ミオグロビン（英語: myoglobin、略称: Mb）は、主に筋肉内に存在し、酸素分子を貯蔵する色素タンパク質です。特に、クジラ、アザラシ、イルカといった水中で生活する哺乳類においては、このタンパク質が大量に含まれており、彼らが潜水時に必要とする酸素を効率的に保存しています。多くの動物の筋肉が赤く見えるのは、このミオグロビンによるもので、その色素特性は特に注目されています。

歴史と発見

ミオグロビンは、X線回折法によってその三次構造が初めて解明されたタンパク質の一つです。1958年に、ジョン・ケンドリューらがマッコウクジラのミオグロビン結晶を解析し、その全体の構造を2Åという高い分解能で明らかにしました。これにより、タンパク質研究の分野で重要なステップが踏まれました。

構造と機能

ミオグロビンは、1本のポリペプチド鎖と、1つのヘムから構成されています。このヘムは、酸素分子と結合する役割を持っており、筋繊維内に広く分布しています。ミオグロビンを構成するアミノ酸の数は153個で、分子量は約17,800です。また、ミオグロビンは8つのαヘリックスを持ち、これらがヘムを取り囲むという球状の構造を有しています。酸素分子はヘムの中心に位置する鉄分子に結びつき、可逆的に結合することが可能です。

酸素の貯蔵機能

ミオグロビンは、長期間にわたって酸素を貯蔵する能力があり、生体触媒として機能する特性も持っています。酸素の拡散を促し、さらには酸素バッファーとしても役立つことで、筋肉の酸素需要が急増する際に備える役割を果たします。特に酸素の血流供給が不足する状況、例えば運動中の筋肉が必要とする酸素量が血液からの供給を上回った場合に、酸素を放出して緊急の酸素供給を行うことが求められます。

健康への影響

しかし、ミオグロビンには潜在的な毒性も存在します。筋肉が損傷を受けた際には、ミオグロビンが血中に流出し、これが原因でクラッシュ症候群のような病態を引き起こすことがあります。それに加えて、ミオグロビンやヘモグロビンのヘム色素は腎毒性を有しており、高ミオグロビン血症は尿細管壊死を引き起こす急性腎不全の原因となることがあります。

誘導形態

生肉には、酸素型（オキシミオグロビン）、還元型、メト型の3つの誘導形態が見られます。この中で、メトミオグロビンはミオグロビンのヘム鉄が酸素と反応し、Fe2+からFe3+に変化することで形成されます。生きた筋肉では、NADHやシトクロムb4が存在することによって、メトミオグロビンは通常のミオグロビンに還元されてもいますが、死んだ筋肉ではこれが行われず、メトミオグロビンが蓄積されるため、肉が古くなるとともにその色が茶色く変わります。

このように、ミオグロビンは筋肉内の酸素貯蔵を担う重要な役割を果たしていますが、同時に健康への影響を考慮する必要もあるタンパク質です。

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