ビンキュリン

ビンキュリンの概要

ビンキュリン(vinculin)は、細胞膜内での接着に関与するアダプタータンパク質で、細胞接着装置を構成しています。インテグリンと細胞骨格のアクチンフィラメントの結合を仲介し、細胞が周囲に接着したり、伸展したりする際に重要な役割を果たします。ビンキュリンは、さまざまな生物に広く分布し、その機能から細胞の正常な動作に欠かせない存在です。

発見の歴史

ビンキュリンは1979年にイスラエルのワイツマン科学研究所に所在するベンジャミン・ガイガーによって初めて発見されました。彼は、ニワトリ砂嚢から分子量130kDaの新しいタンパク質を単離し、これを蛍光抗体法で培養細胞中の接着斑に局在することを確認しました。翌年、彼はこのタンパク質がアクチンフィラメントを細胞膜に結合させることを示唆し、その名称をラテン語の「vinculum」（結合）に基づいて「ビンキュリン」と名付けました。

ビンキュリンの分布

このタンパク質は線虫からヒトに至るさまざまな生物の組織内に存在し、細胞内では接着斑や接着結合（アドヘレンス・ジャンクション）において重要な役割を果たします。これにより、細胞と基質または他の細胞との間の結合が促進され、細胞の正常な機能が維持されます。

ビンキュリンの構造

ビンキュリンは117kDaの分子量を持ち、N末端側の90kDa、C末端側の25kDa、そしてそれらをつなぐ5kDaのリンカー領域で構成されています。頭部は酸性であり、約110アミノ酸の繰り返し構造を持ち、他のタンパク質（タリン、αアクチニン、αカテニンなど）と相互作用します。リンカー領域はプロリンに富み、ビネキシンやアクチン重合因子と結合します。尾部はアルカリ性で、F-アクチンやパキシリン、ホスファチジルイノシトールと結合します。

ビンキュリンは、不活性状態では頭部と尾部が結合しているため、その他の結合分子と接触しません。しかし、活性化されると、その結合が解かれ、細胞膜の裏打ち部分に集まり、結合装置を形成します。この活性化のメカニズムにはまだ議論が残っています。

ビンキュリンの機能

ビンキュリンの主要な機能は、細胞接着と細胞伸展の制御です。このタンパク質の量が減少すると、ストレスファイバーが減少し、接着斑の形成が抑制され、細胞接着や伸展ができなくなります。また、ビンキュリンは機械的ストレスを化学信号に変換するメカノトランスダクションにも関与していると考えられています。

遺伝子情報と疾患

1990年にイギリスの研究チームが、ヒトのビンキュリン遺伝子の全構造を解明しました。この遺伝子は1つで、全体で1,066アミノ酸から成り、染色体10q11.2-qterに位置しています。

ビンキュリン遺伝子に異常が生じたモデルマウスの実験では、脳や心臓に欠陥が発生し、発育不良や死亡が確認されました。これにより、ヒト衛生でもビンキュリンの異常が拡張型心筋症や突然死の原因になる可能性が示唆されています。これらの知見は、細胞生物学や医学研究において重要な意味を持ちます。

参考文献と外部リンク

ビンキュリンに関する研究や文献は多数存在しますが、重要な文献や外部リンクから最新の情報を得ることが可能です。研究の進展を追い、ビンキュリンの役割や機能、そして疾患との関連を知ることは、細胞生物学の発展に寄与することでしょう。

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