ヘムエリスリン

ヘムエリスリン（Hemerythrin）

概要

ヘムエリスリンは、星口動物、鰓曳動物、腕足動物、ゴカイなどの特定の海洋無脊椎動物や、一部のメタン資化性細菌に存在する酸素運搬タンパク質です。海洋無脊椎動物の筋肉には、関連する単量体タンパク質であるミオヘムエリスリンも見られます。ヘムエリスリンは酸素を結合すると、無色から鮮やかな紫またはピンク色へと変化します。

構造

このタンパク質は、その名に反して血液色素ヘモグロビンのような「ヘム基」を含みません。名称は単に「血」に関連することに由来します。酸素結合部位は、2つの鉄原子からなり、これらはグルタミン酸、アスパラギン酸、ヒスチジン残基といったアミノ酸側鎖によってタンパク質に固定されています。
基本的な構造単位である単量体は、約13～14 kDaのα型とβ型があり、通常はこれらが8つ集まった八量体（ホモまたはヘテロ）として機能します。各単量体は、4本のαヘリックスが鉄結合中心を取り囲むフォールドをとります。これらの分子は、単独でなく細胞内や血球中に集積して存在することが多いです。鉄の酸化状態によって、デオキシヘムエリスリン（Fe²⁺₂）、オキシヘムエリスリン（Fe³⁺₂-O₂²⁻）、メトヘムエリスリンのように状態が区別されます。

酸素結合メカニズム

ヘムエリスリンが酸素を結合する際は、2つの鉄原子と酸素分子が協力して関与します。デオキシ状態では、2つのFe²⁺イオンが水酸基で繋がっています。酸素分子（O₂）が近づくと、Fe²⁺イオンが電子を供与してFe³⁺に酸化され、O₂はペルオキシドイオン（O₂²⁻）になります。同時に、水酸基の水素がペルオキシドに移動し、水酸基の酸素とペルオキシド酸素がそれぞれFe³⁺イオンに結合します。結果として、2つのFe³⁺イオンがペルオキシドイオンと水酸基様酸素を介して架橋された、独特なオキシヘムエリスリン構造が形成されます。

他の酸素結合タンパク質との比較

ヘムエリスリンは、ヘモグロビンと比較していくつかの異なる性質を持ちます。ヘモグロビンがヘム鉄に酸素を配位結合させるのに対し、ヘムエリスリンは2つの鉄原子と酸素（ペルオキシド）の間でより複雑な結合を形成します。このため、酸素運搬効率はヘモグロビンの約4分の1程度と低いですが、一部の種では協同性により効率を高めます。
また、ヘモグロビンが強く結合する一酸化炭素（CO）に対して、ヘムエリスリンの親和性は非常に低いのが特徴です。これは、COがヘムエリスリンの鉄中心に安定して結合しにくいためです。この性質は、ヘムエリスリンを持つ生物がCOに対して耐性を持つことができます。

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