SUMOタンパク質

SUMOタンパク質とは

SUMOタンパク質（Small Ubiquitin-related Modifier）は、細胞内のタンパク質に一時的に共有結合することで、その機能を修飾する小さなタンパク質です。この修飾はSUMO化と呼ばれ、翻訳後修飾の一種として知られています。SUMO化は、細胞核と細胞質間の輸送、転写制御、アポトーシス、タンパク質の安定化、ストレス応答、細胞周期の進行など、多岐にわたる細胞内プロセスに関与しています。

SUMOタンパク質はユビキチンと構造的に類似しており、SUMO化に関わる酵素もユビキチン化酵素のアナログです。しかし、ユビキチンがタンパク質分解の目印となるのに対し、SUMOにはそのような機能はありません。SUMOタンパク質は、C末端の4残基が切り落とされることで成熟します。

また、SUMOタンパク質には様々な別名が存在し、例えば酵母のSUMO1ホモログはSMT3と呼ばれています。また、SUMOタンパク質をコードする遺伝子には、偽遺伝子も存在することが報告されています。

SUMOタンパク質の機能

SUMO化は、タンパク質の安定化、核-細胞質輸送、転写調節など、多くの重要な機能を持っています。ユビキチンがタンパク質分解の標識となるのに対し、SUMO化はタンパク質の寿命を延長します。また、SUMO化はタンパク質の細胞内局在を変化させることも知られています。例えば、ヒトのニネインはSUMO化によって中心体から核へ移動します。さらに、転写因子がSUMO化を受けると、多くの場合転写が抑制されます。これらの他にも、様々な機能が研究によって明らかになっています。

SUMOタンパク質の構造

SUMOタンパク質は比較的小さく、約100アミノ酸残基、分子量約12kDa程度です。具体的な長さや重さは、タンパク質の種類や生物種によって異なります。例えば、ヒトのSUMO-1は101残基で11.6kDaです。ラットやマウスのホモログも101残基ですが、C. elegansのものは91残基と、少し短くなっています。

ヒトSUMO-1の構造は、αヘリックスとβシートで構成される球状のタンパク質であり、両末端は分子の中心部に収まっています。

SUMO化を受ける共通配列

SUMO化を受けるタンパク質には、B-K-x-D/Eという共通のテトラペプチド配列が存在することが知られています。ここで、Bは疎水性アミノ酸、Kはリシン、xは任意のアミノ酸、D/Eは酸性アミノ酸を表します。この共通配列は、SUMO化が起こる部位を特定する上で重要な手がかりとなっています。

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